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D 型流感病毒核蛋白的结构表明,所有正粘病毒科的核蛋白都具有相似的 NP,无论是否具有核转运的 NP。

The structure of the nucleoprotein of Influenza D shows that all Orthomyxoviridae nucleoproteins have a similar NP, with or without a NP for nuclear transport.

机构信息

Institut de Biologie Structurale (IBS), Univ. Grenoble Alpes, CEA, CNRS, 38044, Grenoble, France.

IHAP, Université de Toulouse, INRA, ENVT, Toulouse, France.

出版信息

Sci Rep. 2019 Jan 24;9(1):600. doi: 10.1038/s41598-018-37306-y.

Abstract

This paper focuses on the nucleoprotein (NP) of the newly identified member of the Orthomyxoviridae family, Influenza D virus. To date several X-ray structures of NP of Influenza A (A/NP) and B (B/NP) viruses and of infectious salmon anemia (ISA/NP) virus have been solved. Here we purified, characterized and solved the X-ray structure of the tetrameric D/NP at 2.4 Å resolution. The crystal structure of its core is similar to NP of other Influenza viruses. However, unlike A/NP and B/NP which possess a flexible amino-terminal tail containing nuclear localization signals (NLS) for their nuclear import, D/NP possesses a carboxy-terminal tail (D/NP). We show that D/NP harbors a bipartite NLS and designed C-terminal truncated mutants to demonstrate the role of D/NP for nuclear transport.

摘要

本文主要关注 Orthomyxoviridae 科新鉴定成员的核蛋白(NP),即流感 D 病毒。迄今为止,已经解析了几种 A 型(A/NP)和 B 型(B/NP)流感病毒以及传染性鲑鱼贫血(ISA/NP)病毒的 NP 的 X 射线结构。在这里,我们纯化、鉴定并解析了四聚体 D/NP 的 X 射线结构,分辨率为 2.4Å。其核心的晶体结构与其他流感病毒的 NP 相似。然而,与具有核定位信号(NLS)的灵活氨基末端尾巴,用于核输入的 A/NP 和 B/NP 不同,D/NP 具有羧基末端尾巴(D/NP)。我们表明,D/NP 具有二分位 NLS,并设计了 C 末端截断突变体以证明 D/NP 对核转运的作用。

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