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重排 AAA+ 结构以容纳折叠的底物。

Rearranging AAA+ architecture to accommodate folded substrates.

机构信息

Department of Biochemistry, School of Medicine, University of Utah, Salt Lake City, UT, USA.

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2020 Mar;27(3):225-226. doi: 10.1038/s41594-020-0389-5.

Abstract

Many AAA+ ATPases assemble as hexamers to unfold protein substrates using a hand-over-hand, threading mechanism, but the Bcs1 AAA+ ATPase facilitates mitochondrial membrane translocation of the folded, iron-sulfur Rieske protein. Two reports now reveal that Bcs1 adopts an unusual heptameric configuration and provide insights into a non-canonical translocation mechanism.

摘要

许多 AAA+ ATP 酶组装成六聚体,使用手对手、穿线机制展开蛋白质底物,但 Bcs1 AAA+ ATP 酶促进折叠的、含铁硫 Rieske 蛋白的线粒体膜易位。现在有两份报告揭示了 Bcs1 采用了一种不寻常的七聚体构象,并提供了对非典型易位机制的深入了解。

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[AAA proteins as unfoldases].[作为解折叠酶的AAA蛋白]
Tanpakushitsu Kakusan Koso. 2004 May;49(7 Suppl):1044-6.

本文引用的文献

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Ratchet-like polypeptide translocation mechanism of the AAA+ disaggregase Hsp104.AAA+解聚酶Hsp104的棘轮状多肽转运机制
Science. 2017 Jul 21;357(6348):273-279. doi: 10.1126/science.aan1052. Epub 2017 Jun 15.

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