• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

真菌半胱氨酸双加氧酶的趋同进化。

Convergent Evolution of Fungal Cysteine Dioxygenases.

机构信息

Department for Chemistry, University of Basel, Mattenstrasse 24a, 4002, Basel, Switzerland.

出版信息

Chembiochem. 2020 Nov 2;21(21):3082-3086. doi: 10.1002/cbic.202000317. Epub 2020 Jul 14.

DOI:10.1002/cbic.202000317
PMID:32543095
Abstract

Cupin-type cysteine dioxygenases (CDOs) are non-heme iron enzymes that occur in animals, plants, bacteria and in filamentous fungi. In this report, we show that agaricomycetes contain an entirely unrelated type of CDO that emerged by convergent evolution from enzymes involved in the biosynthesis of ergothioneine. The activity of this CDO type is dependent on the ergothioneine precursor N-α-trimethylhistidine. The metabolic link between ergothioneine production and cysteine oxidation suggests that the two processes might be part of the same chemical response in fungi, for example against oxidative stress.

摘要

杯孢氨酸双加氧酶(CDO)是一类非血红素铁酶,存在于动物、植物、细菌和丝状真菌中。在本报告中,我们表明,伞菌纲真菌含有一种完全不同类型的 CDO,它是由参与麦角硫因生物合成的酶通过趋同进化而来的。这种 CDO 类型的活性依赖于麦角硫因前体 N-α-三甲基组氨酸。麦角硫因产生和半胱氨酸氧化之间的代谢联系表明,这两个过程可能是真菌中同一化学反应的一部分,例如对抗氧化应激。

相似文献

1
Convergent Evolution of Fungal Cysteine Dioxygenases.真菌半胱氨酸双加氧酶的趋同进化。
Chembiochem. 2020 Nov 2;21(21):3082-3086. doi: 10.1002/cbic.202000317. Epub 2020 Jul 14.
2
Thiol dioxygenases: unique families of cupin proteins.硫醇双加氧酶:cupin 蛋白家族中的独特成员。
Amino Acids. 2011 Jun;41(1):91-102. doi: 10.1007/s00726-010-0518-2. Epub 2010 Mar 1.
3
Enzyme-Catalyzed Oxidative Degradation of Ergothioneine.麦角硫因的酶催化氧化降解
Angew Chem Int Ed Engl. 2024 Feb 19;63(8):e202318445. doi: 10.1002/anie.202318445. Epub 2024 Jan 11.
4
Structures of Arg- and Gln-type bacterial cysteine dioxygenase homologs.精氨酸型和谷氨酰胺型细菌半胱氨酸双加氧酶同系物的结构
Protein Sci. 2015 Jan;24(1):154-61. doi: 10.1002/pro.2587. Epub 2014 Nov 17.
5
Shifting redox states of the iron center partitions CDO between crosslink formation or cysteine oxidation.铁中心的氧化还原状态变化将 CDO 分配到交联形成或半胱氨酸氧化之间。
Arch Biochem Biophys. 2014 Sep 15;558:61-9. doi: 10.1016/j.abb.2014.06.001. Epub 2014 Jun 11.
6
Why do cysteine dioxygenase enzymes contain a 3-His ligand motif rather than a 2His/1Asp motif like most nonheme dioxygenases?半胱氨酸双加氧酶酶为何含有 3-His 配体基序,而不是大多数非血红素双加氧酶那样的 2His/1Asp 基序?
J Phys Chem A. 2009 Mar 5;113(9):1835-46. doi: 10.1021/jp809700f.
7
Discovery and Characterization of the Metallopterin-Dependent Ergothioneine Synthase from .来自……的金属蝶呤依赖性麦角硫因合酶的发现与表征
JACS Au. 2022 Aug 16;2(9):2098-2107. doi: 10.1021/jacsau.2c00365. eCollection 2022 Sep 26.
8
Understanding human thiol dioxygenase enzymes: structure to function, and biology to pathology.了解人类硫醇双加氧酶:从结构到功能,从生物学到病理学。
Int J Exp Pathol. 2017 Apr;98(2):52-66. doi: 10.1111/iep.12222. Epub 2017 Apr 24.
9
The 3-His Metal Coordination Site Promotes the Coupling of Oxygen Activation to Cysteine Oxidation in Cysteine Dioxygenase.3-His 金属配位位点促进半胱氨酸双加氧酶中氧活化与半胱氨酸氧化的偶联。
Biochemistry. 2020 Jun 2;59(21):2022-2031. doi: 10.1021/acs.biochem.9b01085. Epub 2020 May 19.
10
Identification and characterization of bacterial cysteine dioxygenases: a new route of cysteine degradation for eubacteria.细菌半胱氨酸双加氧酶的鉴定与特性:真细菌半胱氨酸降解的新途径
J Bacteriol. 2006 Aug;188(15):5561-9. doi: 10.1128/JB.00291-06.

引用本文的文献

1
Perspectives on Converting Keratin-Containing Wastes Into Biofertilizers for Sustainable Agriculture.将含角蛋白废物转化为可持续农业生物肥料的前景
Front Microbiol. 2022 Jun 20;13:918262. doi: 10.3389/fmicb.2022.918262. eCollection 2022.
2
Structure, Application, and Biochemistry of Microbial Keratinases.微生物角蛋白酶的结构、应用及生物化学
Front Microbiol. 2021 Jun 23;12:674345. doi: 10.3389/fmicb.2021.674345. eCollection 2021.