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主要集胞藻 DnaJ 蛋白 Sll0897 的 J 和 G/F 结构域足以维持细胞存活,但不足以耐热。

The J- and G/F-domains of the major Synechocystis DnaJ protein Sll0897 are sufficient for cell viability but not for heat resistance.

机构信息

Department of Chemistry, Biochemistry, Johannes Gutenberg University Mainz, Germany.

出版信息

FEBS Open Bio. 2020 Nov;10(11):2343-2349. doi: 10.1002/2211-5463.12980. Epub 2020 Sep 27.

Abstract

Hsp70 proteins and their Hsp40 co-chaperones are essential components of cellular chaperone networks in both prokaryotes and eukaryotes. Here, we performed a genetic analysis to define the protein domains required for the key functions of the major Hsp40/DnaJ protein Sll0897 of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803. The expression of the N-terminally located J- and G/F-domains is essential and sufficient for the proteins' fundamental in vivo functions, whereas the presence of the full-length protein, containing the C-terminal substrate-binding domains, is crucial under stress conditions.

摘要

Hsp70 蛋白及其 Hsp40 共伴侣是原核生物和真核生物细胞伴侣网络的重要组成部分。在这里,我们进行了遗传分析,以确定蓝藻集胞藻 PCC6803 主要 Hsp40/DnaJ 蛋白 Sll0897 的关键功能所需的蛋白结构域。N 端定位的 J 结构域和 G/F 结构域的表达对于蛋白质的基本体内功能是必需和充分的,而全长蛋白(包含 C 端底物结合结构域)的存在在应激条件下是至关重要的。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/86c7/7609799/73bbb74bf06b/FEB4-10-2343-g001.jpg

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