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结构动力学控制 H/ACA RNP 假尿嘧啶化中的底物募集和催化周转。

Structural dynamics govern substrate recruitment and catalytic turnover in H/ACA RNP pseudouridylation.

机构信息

Institute for Organic Chemistry and Chemical Biology, Goethe-University Frankfurt, Frankfurt, Germany.

出版信息

RNA Biol. 2021 Sep;18(9):1300-1309. doi: 10.1080/15476286.2020.1842984. Epub 2020 Nov 10.

DOI:10.1080/15476286.2020.1842984
PMID:33111609
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8354600/
Abstract

H/ACA ribonucleoproteins catalyse the sequence-dependent pseudouridylation of ribosomal and spliceosomal RNAs. Here, we reconstitute site-specifically fluorophore labelled H/ACA complexes and analyse their structural dynamics using single-molecule FRET spectroscopy. Our results show that the guide RNA is distorted into a substrate-binding competent conformation by specific protein interactions. Analysis of the reaction pathway using atomic mutagenesis establishes a new model how individual protein domains contribute to catalysis. Taken together, these results identify and characterize individual roles for all accessory proteins on the assembly and function of H/ACA RNPs.

摘要

H/ACA 核糖核蛋白催化核糖体和剪接体 RNA 的序列依赖性假尿嘧啶化。在这里，我们重新构建了定点标记荧光的 H/ACA 复合物，并使用单分子 FRET 光谱法分析了它们的结构动力学。我们的结果表明，通过特定的蛋白质相互作用，向导 RNA 被扭曲成一种具有底物结合能力的构象。使用原子突变分析反应途径，建立了一个新的模型，说明单个蛋白结构域如何促进催化作用。总的来说，这些结果确定并描述了 H/ACA RNP 组装和功能中所有辅助蛋白的个别作用。

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