• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

S2 结构域赋予肌球蛋白丝一定的柔韧性。

S2 domain gives myosin filaments some flexibility.

出版信息

J Gen Physiol. 2021 Mar 1;153(3). doi: 10.1085/jgp.202112882.

DOI:10.1085/jgp.202112882
PMID:33600557
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7898472/
Abstract

JGP microscopy study supports the idea that the region linking myosin head and tail domains can be peeled away from filament backbone to prevent actin-attached heads from impeding filament movement.

摘要

JGP 显微镜研究支持这样一种观点,即可以将连接肌球蛋白头部和尾部结构域的区域从纤维骨架上剥离下来,以防止附着在肌动蛋白上的头部阻碍纤维的运动。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/73ce/7898472/9cd1a593a024/JGP_202112882_Fig1.jpg
https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/73ce/7898472/9cd1a593a024/JGP_202112882_Fig1.jpg
https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/73ce/7898472/9cd1a593a024/JGP_202112882_Fig1.jpg

相似文献

1
S2 domain gives myosin filaments some flexibility.S2 结构域赋予肌球蛋白丝一定的柔韧性。
J Gen Physiol. 2021 Mar 1;153(3). doi: 10.1085/jgp.202112882.
2
Evidence for S2 flexibility by direct visualization of quantum dot-labeled myosin heads and rods within smooth muscle myosin filaments moving on actin in vitro.通过直接可视化体外肌球蛋白丝上肌球蛋白头部和杆部的量子点标记,以及在肌动蛋白上运动的肌球蛋白,证明 S2 的柔韧性。
J Gen Physiol. 2021 Mar 1;153(3). doi: 10.1085/jgp.202012751.
3
The kinetics underlying the velocity of smooth muscle myosin filament sliding on actin filaments in vitro.平滑肌肌球蛋白丝在体外沿肌动蛋白丝滑行的速度的动力学基础。
J Biol Chem. 2014 Jul 25;289(30):21055-70. doi: 10.1074/jbc.M114.564740.
4
Bidirectional movement of actin filaments along tracks of myosin heads.肌动蛋白丝沿着肌球蛋白头部的轨道进行双向运动。
Nature. 1989 Sep 14;341(6238):154-6. doi: 10.1038/341154a0.
5
Motion of myosin head domains during activation and force development in skeletal muscle.肌球蛋白头部结构在骨骼肌激活和力产生过程中的运动。
Proc Natl Acad Sci U S A. 2011 Apr 26;108(17):7236-40. doi: 10.1073/pnas.1018330108. Epub 2011 Apr 11.
6
Caldesmon binds to smooth muscle myosin and myosin rod and crosslinks thick filaments to actin filaments.钙调蛋白与平滑肌肌球蛋白、肌球蛋白杆结合,并使粗肌丝与肌动蛋白丝交联。
J Muscle Res Cell Motil. 1992 Apr;13(2):206-18. doi: 10.1007/BF01874158.
7
Movement of single myosin filaments and myosin step size on an actin filament suspended in solution by a laser trap.通过激光阱悬浮在溶液中的肌动蛋白丝上单个肌球蛋白丝的运动及肌球蛋白步长。
Biophys J. 1994 Mar;66(3 Pt 1):769-77. doi: 10.1016/s0006-3495(94)80853-7.
8
The stepping pattern of myosin X is adapted for processive motility on bundled actin.肌球蛋白 X 的步进模式适应于在束状肌动蛋白上的进行性运动。
Biophys J. 2010 Sep 22;99(6):1818-26. doi: 10.1016/j.bpj.2010.06.066.
9
Motility assays using myosin attached to surfaces through specific binding to monoclonal antibodies.通过与单克隆抗体特异性结合将肌球蛋白附着于表面进行的运动分析。
Biophys J. 1995 Apr;68(4 Suppl):72S.
10
Myosin II Filament Dynamics in Actin Networks Revealed with Interferometric Scattering Microscopy.利用干涉散射显微镜揭示肌球蛋白 II 细丝在肌动蛋白网络中的动力学。
Biophys J. 2020 Apr 21;118(8):1946-1957. doi: 10.1016/j.bpj.2020.02.025. Epub 2020 Mar 4.

本文引用的文献

1
Evidence for S2 flexibility by direct visualization of quantum dot-labeled myosin heads and rods within smooth muscle myosin filaments moving on actin in vitro.通过直接可视化体外肌球蛋白丝上肌球蛋白头部和杆部的量子点标记,以及在肌动蛋白上运动的肌球蛋白,证明 S2 的柔韧性。
J Gen Physiol. 2021 Mar 1;153(3). doi: 10.1085/jgp.202012751.
2
A mixed-kinetic model describes unloaded velocities of smooth, skeletal, and cardiac muscle myosin filaments in vitro.混合动力学模型描述了体外光滑、骨骼和心肌肌球蛋白丝的空载速度。
Sci Adv. 2017 Dec 13;3(12):eaao2267. doi: 10.1126/sciadv.aao2267. eCollection 2017 Dec.
3
The kinetics underlying the velocity of smooth muscle myosin filament sliding on actin filaments in vitro.
平滑肌肌球蛋白丝在体外沿肌动蛋白丝滑行的速度的动力学基础。
J Biol Chem. 2014 Jul 25;289(30):21055-70. doi: 10.1074/jbc.M114.564740.