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稳定的开端:共翻译 Nt-乙酰化促进了跨领域的蛋白质组稳定性。

A stable start: cotranslational Nt-acetylation promotes proteome stability across kingdoms.

机构信息

School of Biosciences, University of Birmingham, Edgbaston, B15 2TT, UK.

Plant Sciences Department, Rothamsted Research, Harpenden, AL5 2JQ, UK.

出版信息

Trends Cell Biol. 2022 May;32(5):374-376. doi: 10.1016/j.tcb.2022.02.004. Epub 2022 Mar 5.

DOI:10.1016/j.tcb.2022.02.004
PMID:35260326
Abstract

Two recent studies show that cotranslational N-terminal protein acetylation (NTA) promotes proteome stability in humans (Mueller et al.) and plants (Linster et al.) by masking nonacetylated N-degrons that would otherwise destabilise proteins. This is in contrast to previous findings linking NTA to degradation, suggesting that this widespread mark has complex and context-specific functions in regulating protein half-lives.

摘要

最近的两项研究表明,共翻译 N 端蛋白乙酰化 (NTA) 通过掩盖原本会使蛋白质不稳定的非乙酰化 N 降解结构域,促进人类 (Mueller 等人) 和植物 (Linster 等人) 的蛋白质组稳定性。这与先前将 NTA 与降解联系起来的发现形成对比,表明这种广泛存在的标记在调节蛋白质半衰期方面具有复杂和特定于上下文的功能。

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