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绘制人类疾病凝聚物失调组图谱。

Charting the human disease condensate dysregulome.

机构信息

Department of Structural Biology, St. Jude Children's Research Hospital, 262 Danny Thomas Place, Memphis, TN 38105-3678, USA.

Department of Structural Biology, St. Jude Children's Research Hospital, 262 Danny Thomas Place, Memphis, TN 38105-3678, USA; Department of Microbiology, Immunology, and Biochemistry, University of Tennessee Health Sciences Center, Memphis, TN, USA.

出版信息

Dev Cell. 2022 Jul 25;57(14):1677-1679. doi: 10.1016/j.devcel.2022.07.001.

DOI:10.1016/j.devcel.2022.07.001
PMID:35901780
Abstract

Although it is understood that myriad proteins function in cells within biomolecular condensates, it is unclear how protein condensation is altered in human disease. In this issue of Developmental Cell, Banani et al. show that mutations in disease-associated proteins may map to phase-separation-prone regions and thereby alter condensate formation.

摘要

尽管人们已经了解到无数蛋白质在生物分子凝聚物中的细胞内发挥功能,但尚不清楚蛋白质凝聚物在人类疾病中是如何改变的。在本期《发育细胞》中,Banani 等人表明,与疾病相关的蛋白质突变可能定位于易发生相分离的区域,从而改变凝聚物的形成。

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引用本文的文献

1
The disordered C terminus of ALKBH5 promotes phase separation and paraspeckles assembly.ALKBH5 无序 C 端促进相分离和核旁斑点组装。
J Biol Chem. 2023 Aug;299(8):105071. doi: 10.1016/j.jbc.2023.105071. Epub 2023 Jul 18.