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钙调蛋白基因的分子进化

Molecular evolution of the calmodulin gene.

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Nojima H

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FEBS Lett. 1987 Jun 15;217(2):187-90. doi: 10.1016/0014-5793(87)80661-0.

Abstract

On the basis of the intron/exon organization and the intramolecular homology of DNA sequences, I propose a novel model for genesis of the calmodulin gene. A primordial calmodulin gene consisting of 51 base pairs (17 amino acids) was subjected to three-fold duplication to create modern calmodulin with four calcium-binding subdomains. The model elucidates the seemingly enigmatic positions of splice junctions observed in calmodulin genes.

摘要

基于内含子/外显子结构以及DNA序列的分子内同源性,我提出了一种钙调蛋白基因起源的新模型。一个由51个碱基对(17个氨基酸)组成的原始钙调蛋白基因经过三次重复,形成了具有四个钙结合亚结构域的现代钙调蛋白。该模型解释了在钙调蛋白基因中观察到的剪接连接点看似神秘的位置。

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