Suppr超能文献

采用 NMR 光谱法研究多价 V 治疗性蛋白的蛋白-赋形剂相互作用。

Investigating protein-excipient interactions of a multivalent V therapeutic protein using NMR spectroscopy.

机构信息

Sterile and Specialty Products, Merck & Co Inc, Kenilworth, NJ (United States).

Mass Spectrometry and Biophysics, Merck & Co Inc, Kenilworth, NJ United States.

出版信息

MAbs. 2022 Jan-Dec;14(1):2124902. doi: 10.1080/19420862.2022.2124902.

Abstract

Fab Fragment antigen-binding; Fc Fragment crystallizable; HMW High molecular weight; ∆HMW Difference between HMW species at stress temperature and 5°C controls; IgG Immunoglobulin G; mAbs Monoclonal antibodies; MV-V Multivalent V molecule with the format aC-L-aC-L-aD; NMR Nuclear magnetic resonance; scFv Single-chain fragment variable; SEC Size-exclusion chromatography; V Variable domain of Heavy chain of Heavy chain-only antibody.

摘要

Fab 片段抗原结合;Fc 片段结晶;HMW 高分子量;∆HMW 在应激温度和 5°C 对照下 HMW 种间的差异;IgG 免疫球蛋白 G;mAbs 单克隆抗体;MV-V 多价 V 分子,形式为 aC-L-aC-L-aD;NMR 核磁共振;scFv 单链片段可变;SEC 尺寸排阻色谱;VH 重链的可变域,重链单克隆抗体。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/df40/9519013/2e8bbe6e5b5e/KMAB_A_2124902_F0001_B.jpg

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