• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

低温电子显微镜显示微管上的活性动力蛋白复合物。

CryoEM shows the active dynein complex on microtubules.

机构信息

Department of Molecular, Cellular, and Developmental Biology, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA; Biological Chemistry, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA.

Department of Molecular, Cellular, and Developmental Biology, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA; Biological Chemistry, University of Michigan, Ann Arbor, MI 48109, USA.

出版信息

Trends Biochem Sci. 2023 Apr;48(4):315-316. doi: 10.1016/j.tibs.2023.01.007. Epub 2023 Feb 6.

DOI:10.1016/j.tibs.2023.01.007
PMID:36754682
Abstract

In a recent study, Chaaban and Carter use cryo-electron microscopy (cryo-EM) and an innovative data-processing pipeline to determine the first high-resolution structure of the dynein-dynactin-BICDR1 complex assembled on microtubules. The structure of the complex reveals novel stoichiometry and provides new mechanistic insight into dynein function and mechanism.

摘要

在最近的一项研究中,Chaaban 和 Carter 使用冷冻电子显微镜(cryo-EM)和创新的数据处理管道来确定在微管上组装的动力蛋白-动力蛋白激活蛋白-BICDR1 复合物的第一个高分辨率结构。该复合物的结构揭示了新颖的计量关系,并为动力蛋白的功能和机制提供了新的机制见解。

相似文献

1
CryoEM shows the active dynein complex on microtubules.低温电子显微镜显示微管上的活性动力蛋白复合物。
Trends Biochem Sci. 2023 Apr;48(4):315-316. doi: 10.1016/j.tibs.2023.01.007. Epub 2023 Feb 6.
2
Structure of dynein-dynactin on microtubules shows tandem adaptor binding.微管上的动力蛋白-动力蛋白激活蛋白复合物结构显示串联衔接蛋白结合。
Nature. 2022 Oct;610(7930):212-216. doi: 10.1038/s41586-022-05186-y. Epub 2022 Sep 7.
3
Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.低温电子显微镜显示了动力蛋白激活因子如何招募两个动力蛋白以实现更快的运动。
Nature. 2018 Feb 7;554(7691):202-206. doi: 10.1038/nature25462.
4
Structural organization of the dynein-dynactin complex bound to microtubules.与微管结合的动力蛋白-动力蛋白激活蛋白复合物的结构组织。
Nat Struct Mol Biol. 2015 Apr;22(4):345-7. doi: 10.1038/nsmb.2996. Epub 2015 Mar 9.
5
Cryo-electron tomography reveals that dynactin recruits a team of dyneins for processive motility.冷冻电子断层成像揭示动力蛋白激活蛋白复合物招募一组动力蛋白以进行行进性运动。
Nat Struct Mol Biol. 2018 Mar;25(3):203-207. doi: 10.1038/s41594-018-0027-7. Epub 2018 Feb 7.
6
Molecular mechanism of dynein-dynactin complex assembly by LIS1.LIS1 介导的动力蛋白-动力蛋白激活蛋白复合物的组装分子机制
Science. 2024 Mar 29;383(6690):eadk8544. doi: 10.1126/science.adk8544.
7
How dynein and dynactin transport cargos: a structural perspective.从结构角度看动力蛋白和动力蛋白激活蛋白如何运输货物。
Curr Opin Struct Biol. 2016 Apr;37:62-70. doi: 10.1016/j.sbi.2015.12.003. Epub 2016 Jan 7.
8
Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated.冷冻电镜揭示人类细胞质动力蛋白如何自我抑制与激活
Cell. 2017 Jun 15;169(7):1303-1314.e18. doi: 10.1016/j.cell.2017.05.025. Epub 2017 Jun 8.
9
Probing the Energetics of Dynactin Filament Assembly and the Binding of Cargo Adaptor Proteins Using Molecular Dynamics Simulation and Electrostatics-Based Structural Modeling.利用分子动力学模拟和基于静电的结构建模探究动力蛋白激活蛋白丝组装的能量学及货物衔接蛋白的结合
Biochemistry. 2017 Jan 10;56(1):313-323. doi: 10.1021/acs.biochem.6b01002. Epub 2016 Dec 29.
10
Reconstitution of Dynein/Dynactin Transport Using Recombinant Dynein.使用重组动力蛋白重建动力蛋白/动力蛋白激活蛋白转运
Methods Mol Biol. 2023;2623:135-156. doi: 10.1007/978-1-0716-2958-1_9.