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新生儿红细胞血影蛋白的结构与功能分析

Structural and functional analysis of spectrin from neonatal erythrocytes.

作者信息

Hajjar K A

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1985 Mar 1;827(3):460-5. doi: 10.1016/0167-4838(85)90233-x.

DOI:10.1016/0167-4838(85)90233-x
PMID:3970945
Abstract

Spectrin was purified by rate zonal sedimentation from low-salt extracts of red cell membranes from neonatal and adult blood. Neonatal and adult spectrin cosedimented in sucrose density gradients, comigrated on SDS gels and displayed identical two-dimensional chymotryptic 125I-labelled peptide maps. Neonatal spectrin and adult spectrin exhibited equivalent affinity for both neonatal and adult ankyrin sites on spectrin-depleted inverted membrane vesicles. Purified spectrin heterodimers from neonatal and adult red cells displayed similar self-association equilibrium constants in a fluid phase dimer-dimer association assay. These results suggest that the unique membrane characteristics of the neonatal erythrocyte are not due to a structural or functional alteration of spectrin. Several alternative hypotheses involving other membrane proteins and their linkages are discussed.

摘要

通过速率区带沉降法从新生儿和成人血液的红细胞膜低盐提取物中纯化血影蛋白。新生儿和成人血影蛋白在蔗糖密度梯度中共沉降,在SDS凝胶上共迁移,并显示出相同的二维胰凝乳蛋白酶125I标记肽图。新生儿血影蛋白和成人血影蛋白对血影蛋白缺失的倒置膜泡上的新生儿和成人锚蛋白位点表现出同等亲和力。在液相二聚体-二聚体缔合试验中,来自新生儿和成人红细胞的纯化血影蛋白异二聚体显示出相似的自缔合平衡常数。这些结果表明,新生儿红细胞独特的膜特性并非由于血影蛋白的结构或功能改变所致。文中讨论了涉及其他膜蛋白及其连接的几种替代假说。

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