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FIGNL1六聚体解离RAD51细丝:一种新机制。

FIGNL1 hexamer dissociates RAD51-filament: a new mechanism.

作者信息

Kumar Rajeev

机构信息

Université Paris-Saclay, INRAE, AgroParisTech, Institut Jean-Pierre Bourgin for Plant Sciences (IJPB), 78000, Versailles, France.

出版信息

Trends Biochem Sci. 2025 Apr;50(4):287-289. doi: 10.1016/j.tibs.2025.01.002.

DOI:10.1016/j.tibs.2025.01.002
PMID:39893069
Abstract

Homologous recombination (HR) is critical for maintaining genome stability, relying on RAD51 recombinase to catalyze homology-dependent accurate DNA repair. While various cellular modulators control HR, Carver, Yu, et al. reveal a unique molecular mechanism used by FIDGETIN-LIKE-1 (FIGNL1) that dissociates RAD51 from DNA through RAD51 N terminus and FIGNL1 hexamer assembly.

摘要

同源重组(HR)对于维持基因组稳定性至关重要,它依赖于RAD51重组酶来催化同源性依赖的精确DNA修复。虽然各种细胞调节剂控制着HR,但卡弗、于等人揭示了FIDGETIN-LIKE-1(FIGNL1)所采用的一种独特分子机制,该机制通过RAD51 N端和FIGNL1六聚体组装使RAD51与DNA解离。

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