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蛋白质亚基在雷特格变形杆菌青霉素G酰化酶中的作用。

Role of protein subunits in Proteus rettgeri penicillin G acylase.

作者信息

Daumy G O, Danley D, McColl A S

出版信息

J Bacteriol. 1985 Sep;163(3):1279-81. doi: 10.1128/jb.163.3.1279-1281.1985.

Abstract

Penicillin G acylase from Proteus rettgeri is an 80,000- to 90,000-dalton enzyme composed of two nonidentical subunits. Both subunits were required for enzymatic activity. The 65,000-dalton beta subunit contained a phenylmethylsulfonyl fluoride-sensitive residue required for enzymatic activity, and the 24,500-dalton alpha subunit contained the domain that imparts specificity for the penicillin side chain.

摘要

雷氏变形杆菌青霉素G酰化酶是一种由两个不同亚基组成的80,000至90,000道尔顿的酶。酶活性需要两个亚基。65,000道尔顿的β亚基含有酶活性所需的对苯甲基磺酰氟敏感的残基,而24,500道尔顿的α亚基含有赋予青霉素侧链特异性的结构域。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/f46d/219274/bee1be285102/jbacter00220-0473-a.jpg

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