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Kinetic mechanism for the major isoenzyme of horse liver alcohol dehydrogenase.

作者信息

Hanes C S, Bronskill P M, Gurr P A, Wong J T

出版信息

Can J Biochem. 1972 Dec;50(12):1385-413. doi: 10.1139/o72-182.

DOI:10.1139/o72-182
PMID:4345915
Abstract
摘要

相似文献

1
Kinetic mechanism for the major isoenzyme of horse liver alcohol dehydrogenase.马肝醇脱氢酶主要同工酶的动力学机制
Can J Biochem. 1972 Dec;50(12):1385-413. doi: 10.1139/o72-182.
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Proton equilibria and kinetics in the liver alcohol dehydrogenase reaction mechanism.肝脏乙醇脱氢酶反应机制中的质子平衡与动力学
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Inhibition patterns of a model complex mimicking the reductive half-reaction of sulphite oxidase.模拟亚硫酸盐氧化酶还原半反应的模型配合物的抑制模式。
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3
Deviations from Michaelis-Menten kinetics. The possibility of complicated curves for simple kinetic schemes and the computer fitting of experimental data for acetylcholinesterase, acid phosphatase, adenosine deaminase, arylsulphatase, benzylamine oxidase, chymotrypsin, fumarase, galactose dehydrogenase, beta-galactosidase, lactate dehydrogenase, peroxidase and xanthine oxidase.
与米氏动力学的偏差。简单动力学机制出现复杂曲线的可能性以及对乙酰胆碱酯酶、酸性磷酸酶、腺苷脱氨酶、芳基硫酸酯酶、苄胺氧化酶、胰凝乳蛋白酶、延胡索酸酶、半乳糖脱氢酶、β-半乳糖苷酶、乳酸脱氢酶、过氧化物酶和黄嘌呤氧化酶的实验数据进行计算机拟合。
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Enzyme catalysis as a chain reaction.酶催化作为一种链式反应。
Biochem J. 1991 Nov 1;279 ( Pt 3)(Pt 3):855-61. doi: 10.1042/bj2790855.
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Steady-state study of horse-liver ADH: detection of two kinetically heterogeneous components.马肝乙醇脱氢酶的稳态研究：两种动力学异质成分的检测。
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