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大肠杆菌K12的5'-肌苷酸脱氢酶:5'-鸟苷酸的抑制性质

Inosine 5'-monophosphate dehydrogenase of Escherichia coli K12: the nature of the inhibition by guanosine 5'-monophosphate.

作者信息

Lambden P R, Drabble W T

出版信息

Biochem J. 1973 Jul;133(3):607-8. doi: 10.1042/bj1330607.

Abstract

When IMP is the variable substrate, IMP dehydrogenase (EC 1.2.1.14) gives non-linear Lineweaver-Burk plots in the presence of GMP. At 0.1mm-GMP the Hill coefficient n=1.15 and at 0.2mm-GMP n=1.34. In the absence of GMP n=1.0. The fact that n exceeds 1.0 in the presence of GMP indicates that the enzyme possesses regulatory (allosteric) properties. The inhibition by GMP is competitive with respect to IMP and non-competitive with respect to NAD(+).

摘要

当肌苷酸(IMP)作为可变底物时,在鸟苷酸(GMP)存在的情况下,IMP脱氢酶(EC 1.2.1.14)给出非线性的林-贝氏图。在0.1mM - GMP时,希尔系数n = 1.15,在0.2mM - GMP时,n = 1.34。在没有GMP的情况下,n = 1.0。在GMP存在时n超过1.0这一事实表明该酶具有调节(别构)特性。GMP的抑制作用相对于IMP是竞争性的,相对于烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD(+))是非竞争性的。

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