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化学修饰的αS1-酪蛋白被钙沉淀的动力学

The kinetics of the precipitation of chemically modified alpha S1-casein by calcium.

作者信息

Horne D S

出版信息

J Dairy Res. 1979 Apr;46(2):265-9. doi: 10.1017/s0022029900017155.

DOI:10.1017/s0022029900017155
PMID:469054
Abstract

The aggregation of alpha S1-casein by Ca is viewed as resulting from a reduction in the net negative charge by the binding of positively charged Ca2+. This reduction in charge leads to the equivalent of isoelectric precipitation. A quantitative relationship between the rate of aggregation of the casein and the monomer net charge is predicted in this isoelectric precipitation model. Precipitation results are presented for alpha S1-casein labelled with dansyl chloride. Providing the changes in charge brought about by the modification are taken into account, the precipitation behaviour of these caseins can be reconciled with that of native alpha S1-casein. This emphasises the role of electrostatic repulsion in this process and lend further support to the isoelectric precipitation model.

摘要

αS1-酪蛋白通过钙的聚集被认为是由于带正电荷的Ca2+结合导致净负电荷减少所致。这种电荷减少导致了相当于等电沉淀的现象。在这个等电沉淀模型中预测了酪蛋白聚集速率与单体净电荷之间的定量关系。给出了用丹磺酰氯标记的αS1-酪蛋白的沉淀结果。如果考虑到修饰引起的电荷变化,这些酪蛋白的沉淀行为可以与天然αS1-酪蛋白的沉淀行为相协调。这强调了静电排斥在这一过程中的作用,并进一步支持了等电沉淀模型。

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