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胎儿血红蛋白生物合成的起始。

The initiation of fetal hemoglobin biosynthesis.

作者信息

Imanishi H, Suzuki H, Itano H A

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1979 Oct 25;564(3):488-94. doi: 10.1016/0005-2787(79)90038-8.

DOI:10.1016/0005-2787(79)90038-8
PMID:497224
Abstract

Biosynthesis of the alpha and beta chains of rabbit and human adult hemoglobin is initiated with a methionyl residue, which is removed during elongation of the peptide chain. To study the initiation of biosynthesis of the delta chain of human fetal hemoglobin, fresh placental blood was used for labeling experiments with radioactive amino acids. Labeled nascent peptide chains were purified from the polysomal fraction of placental blood reticulocytes. The number of amino acid residues in nascent gamma chain at the time of removal of its N-terminal methionine was estimated to be 40--60 from the relative yields of labeled tryptic peptides.

摘要

兔和成人血红蛋白的α链和β链的生物合成起始于一个甲硫氨酰残基,该残基在肽链延伸过程中被去除。为了研究人胎儿血红蛋白δ链生物合成的起始过程,用新鲜胎盘血进行放射性氨基酸标记实验。从胎盘血网织红细胞的多核糖体组分中纯化标记的新生肽链。根据标记的胰蛋白酶肽的相对产量估计,新生γ链在其N端甲硫氨酸被去除时的氨基酸残基数为40 - 60。

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引用本文的文献

1
Hb Long Island: a hemoglobin variant with a methionyl extension at the NH2 terminus and a prolyl substitution for the normal histidyl residue 2 of the beta chain.血红蛋白长岛型:一种血红蛋白变异体,在NH2末端有甲硫氨酰延伸,β链的正常组氨酸残基2被脯氨酸取代。
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