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蛋白激酶和磷酸盐对酵母6-磷酸果糖-2-激酶的激活作用。

Activation of yeast 6-phosphofructo-2-kinase by protein kinase and phosphate.

作者信息

Yamashoji S, Hess B

出版信息

FEBS Lett. 1984 Dec 10;178(2):253-6. doi: 10.1016/0014-5793(84)80611-0.

Abstract

6-Phosphofructo-2-kinase (PFK2) is activated by a cAMP-dependent protein kinase, and inactivated by phosphatase, indicating the interconversion of PFK2. Inorganic phosphate also activates PFK2, and the optimum pH for the PFK2 activity varies with the concentration of phosphate. Phosphate also enhances the inactivation of PFK2 by citrate, suggesting that phosphate acts as a regulator of PFK2.

摘要

6-磷酸果糖-2-激酶(PFK2)被一种环磷酸腺苷(cAMP)依赖性蛋白激酶激活,并被磷酸酶失活,这表明PFK2存在相互转化。无机磷酸盐也可激活PFK2,且PFK2活性的最适pH值随磷酸盐浓度而变化。磷酸盐还可增强柠檬酸对PFK2的失活作用,这表明磷酸盐作为PFK2的一种调节剂发挥作用。

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