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β-DL-硫代脯氨酸(D-氨基酸氧化酶的一种可能的天然底物)的氧化作用

Oxidation of beta-DL-thiaproline, a possible natural substrate of D-aminoacid oxidase.

作者信息

Foppoli C, Cini C, Blarzino C, de Marco C

出版信息

Ital J Biochem. 1981 Sep-Oct;30(5):355-66.

PMID:6120148
Abstract

Beta-DL-Thiaproline (thiazolidine 2-carboxylic acid) is a good substrate for hog kidney D-aminoacid oxidase. Unlike other known substrates, beta-thiaproline is better oxidized at neutral than at alkaline pH. At neutral pH beta-thiaproline is a better substrate than D-proline. Beta-DL-thiaproline is fully oxidized to delta 2 thiazoline 2-carboxylic acid, which in acidic medium is hydrolyzed to N-oxalylcysteamine. These results may support the suggestion that beta-thiaproline, arising in vivo from cysteamine and glyoxylate, can be a possible physiological substrate for D-aminoacid oxidase.

摘要

β-DL-硫代脯氨酸(噻唑烷-2-羧酸)是猪肾D-氨基酸氧化酶的良好底物。与其他已知底物不同,β-硫代脯氨酸在中性pH下比在碱性pH下更容易被氧化。在中性pH下,β-硫代脯氨酸是比D-脯氨酸更好的底物。β-DL-硫代脯氨酸被完全氧化为δ2噻唑啉-2-羧酸,其在酸性介质中水解为N-草酰半胱胺。这些结果可能支持以下观点:由半胱胺和乙醛酸在体内产生的β-硫代脯氨酸可能是D-氨基酸氧化酶的一种潜在生理底物。

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