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人α2-巨球蛋白的一级结构。IV. 位于COOH末端部分、由337个残基组成的两个大的溴化氰片段的一级结构。

Primary structure of human alpha 2-macroglobulin. IV. Primary structure of two large CNBr fragments, located in the COOH-terminal part and accounting for 337 residues.

作者信息

Kristensen T, Wierzbicki D M, Sottrup-Jensen L

出版信息

J Biol Chem. 1984 Jul 10;259(13):8313-7.

PMID:6203907
Abstract

The amino acid sequences have been determined for two CNBr fragments of human alpha 2-macroglobulin which, due to the presence of an uncleaved Hse-Thr bond, form an Mr = 40,000 fragment. These fragments are located in the COOH-terminal part of alpha 2-macroglobulin (CB21, residues 955-1185 and CB22, residues 1186-1291). CB21 contains one glucosamine-based carbohydrate group attached to Asn-14 and one internal disulfide bridge (Cys-102 bound to Cys-150). CB21 and CB22 account for 337 of the 1451 residues of the subunit of alpha 2-macroglobulin.

摘要

已确定人α2-巨球蛋白两个CNBr片段的氨基酸序列，由于存在未切割的Hse-Thr键，它们形成了一个Mr = 40,000的片段。这些片段位于α2-巨球蛋白的COOH末端部分（CB21，第955 - 1185位残基；CB22，第1186 - 1291位残基）。CB21含有一个连接到Asn-14的基于葡糖胺的碳水化合物基团和一个内部二硫键（Cys-102与Cys-150相连）。CB21和CB22占α2-巨球蛋白亚基1451个残基中的337个。

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