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依赖于3',5'-环磷酸腺苷的组蛋白激酶作用机制的研究。组蛋白H1磷酸化的快速动力学。

Studies on the mechanism of action of the histone kinase dependent on adenosine 3',5'-monophosphate. Fast kinetics of histone H1 phosphorylation.

作者信息

Gabibov A G, Kochetkov S N, Sashchenko L P, Smirnov I V, Severin E S

出版信息

Eur J Biochem. 1983 Oct 3;135(3):491-5. doi: 10.1111/j.1432-1033.1983.tb07678.x.

DOI:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07678.x
PMID:6311536
Abstract

The transient phase of histone H1 phosphorylation was studied by the quenched-flow method. A 'minimal' kinetic scheme of the above process was proposed. A formal kinetic analysis was given to a four-step mechanism of the reaction. Computer simulation of the transient-phase kinetics of H1 phosphorylation and the steady-state kinetics of phosphate transfer from the enzyme phosphoform to histone permitted us to estimate all kinetic constants of the proposed mechanism.

摘要

采用速淬流动法研究了组蛋白H1磷酸化的瞬态阶段。提出了上述过程的“最小”动力学方案。对该反应的四步机制进行了形式动力学分析。通过对H1磷酸化瞬态动力学和磷酸从磷酸化酶向组蛋白转移的稳态动力学进行计算机模拟,我们得以估算所提出机制的所有动力学常数。

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