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人凝血因子VIII的结构

Structure of human factor VIII.

作者信息

Vehar G A, Keyt B, Eaton D, Rodriguez H, O'Brien D P, Rotblat F, Oppermann H, Keck R, Wood W I, Harkins R N, Tuddenham E G, Lawn R M, Capon D J

出版信息

Nature. 1984;312(5992):337-42. doi: 10.1038/312337a0.

Abstract

The deduced amino acid sequence of human factor VIII, obtained from the DNA sequence, predicts a mature polypeptide of 2,332 amino acids containing a triplicated domain structure. The polypeptide has 35% sequence homology with the copper-binding plasma protein, ceruloplasmin. Determination of the thrombin cleavage sites in plasma-derived factor VIII polypeptides allows prediction of the domains involved in the associated activation and inactivation of the protein.

摘要

从DNA序列推导得到的人凝血因子VIII的氨基酸序列预测,其成熟多肽由2332个氨基酸组成,具有三重结构域结构。该多肽与铜结合血浆蛋白铜蓝蛋白有35%的序列同源性。确定血浆来源的凝血因子VIII多肽中的凝血酶切割位点,有助于预测该蛋白相关激活和失活过程中涉及的结构域。

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