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痤疮丙酸杆菌口腔菌株的磷脂酶C:纯化与部分特性分析

Phospholipase C of an oral strain of Propionibacterium acnes purification and partial characterization.

作者信息

Nakamura T, Taniguchi H, Takeuchi K, Fujimura S, Pulverer G

出版信息

Zentralbl Bakteriol Mikrobiol Hyg A. 1984 May;257(1):20-6.

PMID:6464569
Abstract

Phospholipase C of the oral Propionibacterium acnes strain D 7 was purified from culture supernatants and partially characterized. The molecular weight was found to be 32.000 and the optimum pH was situated between 7.0 to 8.0. This nonhemolytic enzyme hydrolyzed relative intensively acidic glycerophospholipids and produced 1,2-diglyceride from phosphatidyl choline.

摘要

从培养上清液中纯化出痤疮丙酸杆菌D7株的磷脂酶C,并对其进行了部分特性鉴定。发现其分子量为32000,最适pH值在7.0至8.0之间。这种非溶血酶能相对强烈地水解酸性甘油磷脂,并从磷脂酰胆碱产生1,2 - 甘油二酯。

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