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β-氰基-D-丙氨酸对细菌D-氨基酸转氨酶的酶激活抑制作用。

Enzyme-activated inhibition of bacterial D-amino acid transaminase by beta-cyano-D-alanine.

作者信息

Ueno H, Soper T S, Manning J M

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1984 Jul 31;122(2):485-91. doi: 10.1016/s0006-291x(84)80059-5.

Abstract

beta-Cyano-D-alanine is an efficient suicide substrate (Ki = 10 microM) of D-amino acid transaminase. This apparent inactivation is temperature dependent: it is irreversible at 10 degrees C or below and becomes progressively reversible at higher temperatures. Since at higher temperatures the apparent reactivation process predominates over the inactivation reaction, the reactivation process is considered to be endothermic. The nature of this reversibility suggests the formation of a heat labile bond between the inhibitor molecule and a nucleophilic group on the enzyme.

摘要

β-氰基-D-丙氨酸是D-氨基酸转氨酶的一种高效自杀底物(Ki = 10微摩尔)。这种明显的失活是温度依赖性的:在10℃或更低温度下是不可逆的,而在较高温度下逐渐变得可逆。由于在较高温度下,明显的再活化过程比失活反应占主导,所以再活化过程被认为是吸热的。这种可逆性的性质表明抑制剂分子与酶上的亲核基团之间形成了一种热不稳定键。

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