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多头绒泡菌冷冻切片中NBD-鬼笔环肽标记的肌动球蛋白原纤维的重新激活:一种新的无细胞模型。

Reactivation of NBD-phallacidin-labelled actomyosin fibrils in cryosections of Physarum polycephalum: a new cell-free model.

作者信息

Pies N J, Wohlfarth-Bottermann K E

出版信息

Cell Biol Int Rep. 1984 Dec;8(12):1065-8. doi: 10.1016/0309-1651(84)90093-6.

DOI:10.1016/0309-1651(84)90093-6
PMID:6542827
Abstract

Application of ATP to cryosections of plasmodial strands from Physarum polycephalum leads to an isotonic contraction of the cytoplasmic actomyosin fibrils: when the fibrils are labelled with NBD-phallacidin, their contraction can be observed in the fluorescence microscope. While performing contraction, the fibrils separate into many small units and the formerly continuous fibrils exhibit the appearance of beaded chains. The possibility of visualizing directly the contraction of cytoplasmic actomyosin fibrils in the fluorescence microscope represents a favourable condition for the study of their physiological contraction mechanism, because this new and convenient cell-free model offers in situ contractile structures that are non-denatured and non-extracted.

摘要

将三磷酸腺苷(ATP)应用于多头绒泡菌的原生质丝冷冻切片,会导致细胞质肌动球蛋白原纤维发生等张收缩:当用NBD-鬼笔环肽标记原纤维时,可在荧光显微镜下观察到它们的收缩。在收缩过程中,原纤维分离成许多小单元,先前连续的原纤维呈现出串珠链的外观。在荧光显微镜下直接观察细胞质肌动球蛋白原纤维的收缩,为研究其生理收缩机制提供了有利条件,因为这种新的、便捷的无细胞模型提供了未变性和未提取的原位收缩结构。

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