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来自猕猴肝脏的硫氰酸酶。II. 酶动力学及作用机制方面

Rhodanese from Cercopithecus aethiops (vervet monkey) liver. II. Aspects of enzyme kinetics and mechanism of action.

作者信息

Janse van Rensburg L, Schabort J C

出版信息

Int J Biochem. 1984;16(5):547-51. doi: 10.1016/0020-711x(84)90173-3.

Abstract

Initial velocity kinetic studies were undertaken and certain kinetic parameters ( KmSSO2 -3 = 3.1 X 10(-3) M and Vmax = 153.85 U/ml/min.) were determined and the mechanism identified as a ping-pong (double displacement) mechanism. Competitive inhibition of rhodanese by both substrates, viz. thiosulphate and cyanide, provides additional evidence of Ping-Pong Bi-Bi mechanism for this transferase.

摘要

进行了初始速度动力学研究,确定了某些动力学参数(KmSSO2 -3 = 3.1×10⁻³ M,Vmax = 153.85 U/ml/min),并确定该机制为乒乓(双置换)机制。两种底物,即硫代硫酸盐和氰化物对硫氰酸酶的竞争性抑制,为该转移酶的乒乓双底物机制提供了额外证据。

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A study of dithiothreitol inactivation of the enzyme rhodanese.二硫苏糖醇对硫氰酸酶的失活作用研究。
Biochem Biophys Res Commun. 1975 Nov 3;67(1):433-9. doi: 10.1016/0006-291x(75)90334-4.

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