Sandermann H
FEBS Lett. 1984 Mar 26;168(2):271-4. doi: 10.1016/0014-5793(84)80260-4.
Kinetic data for the activation of the beta-hydroxybutyrate dehydrogenase by long-chain lecithins [(1979) Biochemistry 18, 2420-2429; (1983) J. Biol. Chem. 258, 208-214] are analyzed. A previous kinetic model [(1982) Biochemistry 21, 3899-3908] is shown not to apply. Instead, the use of a two-site Adair equation points to a strongly cooperative interaction between the lecithin binding sites (delta G, -2.8 kcal/mol).
对长链卵磷脂激活β-羟基丁酸脱氢酶的动力学数据进行了分析[（1979年）《生物化学》18卷，2420 - 2429页；（1983年）《生物化学杂志》258卷，208 - 214页]。结果表明，之前的动力学模型[（1982年）《生物化学》21卷，3899 - 3908页]并不适用。相反，使用双位点阿代尔方程表明卵磷脂结合位点之间存在强烈的协同相互作用（ΔG，-2.8千卡/摩尔）。
