Suppr超能文献

马嗜酸性粒细胞过氧化物酶的纯化

Purification of horse eosinophil peroxidase.

作者信息

Jörg A, Pasquier J M, Klebanoff S J

出版信息

Biochim Biophys Acta. 1982 Feb 18;701(2):185-91. doi: 10.1016/0167-4838(82)90112-1.

Abstract

Eosinophil peroxidase (donor: hydrogen-peroxidase oxidoreductase, EC 1.11.1.7) was isolated in a highly purified form (415/280 nm ratio, 1.05) from horse peripheral blood eosinophil. Eosinophil peroxidase was extracted from intact eosinophils (98-100% purity) or isolated eosinophil granules with 0.05 M acetate buffer (pH 4.7)/0.18 M NaCl and purified by chromatography on Sephadex G-200 and carboxymethylcellulose. Final elution was with 0.05 M acetate buffer (pH 4.7)/ 1 M NaCl. Horse eosinophil peroxidase is a strongly basic protein with bacterial properties when combined with H2O2 and iodide, bromide or, to a lesser degree, chloride.

摘要

嗜酸性粒细胞过氧化物酶(供体:过氧化氢氧化还原酶,EC 1.11.1.7)以高度纯化的形式(415/280 nm比值为1.05)从马外周血嗜酸性粒细胞中分离得到。嗜酸性粒细胞过氧化物酶是从完整的嗜酸性粒细胞(纯度98 - 100%)或分离的嗜酸性粒细胞颗粒中,用0.05 M醋酸盐缓冲液(pH 4.7)/0.18 M氯化钠提取,然后通过在葡聚糖G - 200和羧甲基纤维素上进行层析纯化。最终洗脱液为0.05 M醋酸盐缓冲液(pH 4.7)/1 M氯化钠。马嗜酸性粒细胞过氧化物酶是一种强碱性蛋白质,与过氧化氢和碘化物、溴化物结合时具有细菌特性,与氯化物结合时特性稍弱。

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