Suppr超能文献

钙离子与牛β-酪蛋白的结合

Binding of calcium ions to bovine beta-casein.

作者信息

Parker T G, Dalgleish D G

出版信息

J Dairy Res. 1981 Feb;48(1):71-6. doi: 10.1017/s0022029900021476.

Abstract

The isotherms for Ca++ binding to bovine alpha-casein have been measured at 5 temperatures in the range 4-40 degrees C and at 4 different ionic strengths. The results are interpreted by an interactive-site binding model, and are compared with results previously obtained on alpha s1-casein. The affinity of beta-casein for the first Va2+ to bind is similar to the affinity of alpha s1-casein for the same binding event: however, binding of subsequent Ca2+ to beta-casein is weaker than the binding to alpha s1-casein. The results are discussed in terms of precipitability of the 2 caseins caused by the binding of Ca2+.

摘要

已在4至40摄氏度范围内的5个温度以及4种不同离子强度下测量了钙离子与牛α-酪蛋白结合的等温线。结果通过交互式位点结合模型进行解释,并与先前在αs1-酪蛋白上获得的结果进行比较。β-酪蛋白对第一个结合的钙离子的亲和力与αs1-酪蛋白对相同结合事件的亲和力相似:然而,后续钙离子与β-酪蛋白的结合比与αs1-酪蛋白的结合弱。根据钙离子结合导致的两种酪蛋白的沉淀性对结果进行了讨论。

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