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ERK2/p42丝裂原活化蛋白激酶可刺激Elk-1的自主DNA结合及血清反应因子(SRF)依赖性DNA结合。

ERK2/p42 MAP kinase stimulates both autonomous and SRF-dependent DNA binding by Elk-1.

作者信息

Sharrocks A D

机构信息

Department of Biochemistry and Genetics, Medical School, University of Newcastle upon Tyne, UK.

出版信息

FEBS Lett. 1995 Jul 10;368(1):77-80. doi: 10.1016/0014-5793(95)00604-8.

DOI:10.1016/0014-5793(95)00604-8
PMID:7615093
Abstract

A ternary complex comprised of SRF, ternary complex factor (TCF) and the c-fos SRE is the target of several extracellular signal regulated pathways. Phosphorylation of the TCF Elk-1 is a key event in the activation of this complex. We demonstrate that ERK2/p42 phosphorylation of Elk-1 stimulates its recruitment into ternary complexes with SRF. Moreover, phosphorylation of Elk-1 also stimulates its autonomous SRF-independent binding to high affinity binding sites. Thus part of the effect of ERK2/p42 phosphorylation is to stimulate DNA-binding by the ETS DNA-binding domain of Elk-1.

摘要

由血清反应因子(SRF)、三元复合因子(TCF)和c-fos血清反应元件(SRE)组成的三元复合物是几种细胞外信号调节途径的作用靶点。TCF Elk-1的磷酸化是该复合物激活过程中的关键事件。我们证明,ERK2/p42对Elk-1的磷酸化促进其与SRF形成三元复合物。此外,Elk-1的磷酸化还促进其在不依赖SRF的情况下自主结合高亲和力结合位点。因此,ERK2/p42磷酸化的部分作用是通过Elk-1的ETS DNA结合结构域刺激DNA结合。

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