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关于叠氮化物对与亲电代谢物相关酶的抑制作用的注意事项。

A caution about the azide inhibition of enzymes associated with electrophilic metabolites.

作者信息

Sugumaran M

机构信息

Department of Biology, University of Massachusetts, Boston 02125, USA.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1995 Jul 26;212(3):834-9. doi: 10.1006/bbrc.1995.2044.

DOI:10.1006/bbrc.1995.2044
PMID:7626118
Abstract

Azide is often used as an inhibitor to detect active site metal ions present in enzymes such as tyrosinases and laccases. Azide is not only a good chelator for metal ions, but also a powerful nucleophile. Consequently, some of the observed inhibition of tyrosinase by azide can be explained by the reaction of enzymatically generated quinones with azide to form azido catechol. In the light of this finding, routine use of inhibition studies with azide to detect the metal ions present at the active site of enzymes generating and/or consuming electrophilic metabolites is discouraged.

摘要

叠氮化物常被用作抑制剂,以检测诸如酪氨酸酶和漆酶等酶中存在的活性位点金属离子。叠氮化物不仅是金属离子的良好螯合剂,也是一种强大的亲核试剂。因此,观察到的叠氮化物对酪氨酸酶的一些抑制作用可以通过酶促生成的醌与叠氮化物反应形成叠氮儿茶酚来解释。鉴于这一发现,不建议常规使用叠氮化物抑制研究来检测生成和/或消耗亲电代谢物的酶活性位点处存在的金属离子。

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