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人血红蛋白A、S和F中血红素的展开与释放

Unfolding and release of heme from human hemoglobins A, S and F.

作者信息

Harrington J P, Keaton L

机构信息

Department of Chemistry and Comprehensive Sickle Cell Center, University of South Alabama, Mobile 36688.

出版信息

Int J Biochem. 1993 May;25(5):661-4. doi: 10.1016/0020-711x(93)90350-n.

DOI:10.1016/0020-711x(93)90350-n
PMID:7688701
Abstract
  1. Analysis of the Soret spectra of hemoglobins A, S and F has been used to determine the extent of heme exposure and release from these hemoglobins in the presence of several solvent perturbants. 2. Oxyhemoglobin S unfolding in the presence of either urea or propyl urea resulted in greater heme exposure and release than either oxyhemoglobins A or F. 3. Methemoglobin formation resulted in lower denaturation midpoints for each hemoglobin compared to the reduced oxyhemoglobin state; methemoglobin F had the lowest denaturation midpoint under isothermal denaturing conditions. 4. Rate of heme exposure was greater for oxyhemoglobin S than oxyhemoglobin A in the presence of 200 microM the anionic detergent sodium dodecyl sulfate. 5. Evidence for increased levels of heme release in hemoglobin S may be related to the greater tendency of sickled red cell membranes to undergo lipid oxidation.
摘要
  1. 对血红蛋白A、S和F的索雷特光谱进行分析,以确定在几种溶剂扰动剂存在的情况下,这些血红蛋白中血红素暴露和释放的程度。2. 在尿素或丙基尿素存在下,氧合血红蛋白S的解折叠导致比氧合血红蛋白A或F更大程度的血红素暴露和释放。3. 与还原的氧合血红蛋白状态相比,高铁血红蛋白的形成导致每种血红蛋白的变性中点降低;在等温变性条件下,高铁血红蛋白F的变性中点最低。4. 在存在200微摩尔阴离子洗涤剂十二烷基硫酸钠的情况下,氧合血红蛋白S的血红素暴露速率比氧合血红蛋白A更高。5. 血红蛋白S中血红素释放水平增加的证据可能与镰状红细胞膜更易发生脂质氧化的倾向有关。

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引用本文的文献

1
Stability of peroxide antimalarials in the presence of human hemoglobin.过氧化物抗疟药在人血红蛋白存在下的稳定性。
Antimicrob Agents Chemother. 2009 Aug;53(8):3496-500. doi: 10.1128/AAC.00363-09. Epub 2009 Jun 1.