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一种名为FdxP的铁氧化还原蛋白可刺激新月柄杆菌中的对羟基苯甲酸羟化酶活性。

A ferredoxin, designated FdxP, stimulates p-hydroxybenzoate hydroxylase activity in Caulobacter crescentus.

作者信息

Wang S P, Chen Y P, Ely B

机构信息

Department of Biological Sciences, University of South Carolina, Columbia 29208, USA.

出版信息

J Bacteriol. 1995 May;177(10):2908-11. doi: 10.1128/jb.177.10.2908-2911.1995.

DOI:10.1128/jb.177.10.2908-2911.1995
PMID:7751304
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC176966/
Abstract

A gene, fdxP, was identified upstream of the rrnA gene in Caulobacter crescentus and shown to encode ferredoxin II (FdII) by insertional inactivation. FdII is homologous to a class of [2Fe-2S] ferredoxins typified by putidaredoxin. Furthermore, reconstitution assays demonstrated that FdII was able to promote p-hydroxybenzoate hydroxylase activity in ferredoxin-depleted extracts. Thus, biodegradation of p-hydroxybenzoate may be ferredoxin dependent in C. crescentus.

摘要

在新月柄杆菌的rrnA基因上游鉴定出一个基因fdxP，通过插入失活表明其编码铁氧化还原蛋白II（FdII）。FdII与以恶臭假单胞菌铁氧化还原蛋白为代表的一类[2Fe-2S]铁氧化还原蛋白同源。此外，重组分析表明，FdII能够在铁氧化还原蛋白缺失的提取物中促进对羟基苯甲酸羟化酶的活性。因此，在新月柄杆菌中，对羟基苯甲酸的生物降解可能依赖于铁氧化还原蛋白。

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