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地衣芽孢杆菌749/C的膜青霉素酶:磷脂肽区域的序列及可能的重复四肽结构

Membrane penicillinase of Bacillus licheniformis 749/C:sequence and possible repeated tetrapeptide structure of the phospholipopeptide region.

作者信息

Yamamoto S, Lampen J O

出版信息

Proc Natl Acad Sci U S A. 1976 May;73(5):1457-61. doi: 10.1073/pnas.73.5.1457.

Abstract

The membrane penicillinase (EC 3.5.2.6; penicillin amido-beta-lactamhydrolase) of Bacillus licheniforis 749/C, which appears to be an intermediate in the formation of the exoenzyme, is a phospholipoprotein that carries an NH2-terminal chain of 24 amino acids (only serine, glycine, aspartic acid, asparagine, glutamic acid, and glutamine) and a phosphatidylserine that is not present in the exoenzyme.

摘要

地衣芽孢杆菌749/C的膜青霉素酶(EC 3.5.2.6;青霉素酰胺基-β-内酰胺水解酶)似乎是胞外酶形成过程中的一种中间体,它是一种磷脂蛋白,带有一条由24个氨基酸组成的NH2末端链(仅含丝氨酸、甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸和谷氨酰胺)以及一种胞外酶中不存在的磷脂酰丝氨酸。

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