Jung H, Windhaber R, Palm D, Schnackerz K D
Theodor-Boveri-Institut für Biowissenschaften, Universität Würzburg, Germany.
FEBS Lett. 1995 Jan 23;358(2):133-6. doi: 10.1016/0014-5793(94)01409-t.
The C-terminal part of the third intracellular loop of the beta-adrenoceptor is capable of stimulating adenylate cyclase in the presence of phospholipid vesicles via the stimulatory guanine nucleotide binding protein (Gs) [Palm et al. (1989) FEBS Lett. 254, 89-93]. We have investigated the structure of synthetic peptides corresponding to residues 284-295 of the turkey erythrocyte adrenoceptor in micelles, trifluoroethanol and aqueous solution, by using 2D 1H NMR and CD. In the presence of phospholipid micelles the peptides display a C-terminal alpha-helical region, whereas the N-terminal part was found to be highly flexible.
β -肾上腺素受体第三个细胞内环的C末端部分，在磷脂囊泡存在的情况下，能够通过刺激性鸟嘌呤核苷酸结合蛋白（Gs）刺激腺苷酸环化酶[帕尔姆等人（1989年），《欧洲生物化学学会联合会快报》254卷，89 - 93页]。我们利用二维¹H NMR和圆二色光谱，研究了火鸡红细胞肾上腺素受体中对应于284 - 295位残基的合成肽在胶束、三氟乙醇和水溶液中的结构。在磷脂胶束存在的情况下，这些肽显示出一个C末端α -螺旋区域，而N末端部分则高度灵活。
