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HIV-1 Nef蛋白与β-COP(一种对于膜运输至关重要的非网格蛋白包被小泡的组分)的物理相互作用。

Physical interaction of the HIV-1 Nef protein with beta-COP, a component of non-clathrin-coated vesicles essential for membrane traffic.

作者信息

Benichou S, Bomsel M, Bodéus M, Durand H, Douté M, Letourneur F, Camonis J, Benarous R

机构信息

Unité 332, INSERM, Paris, France.

出版信息

J Biol Chem. 1994 Dec 2;269(48):30073-6.

PMID:7982906
Abstract

Nef is a 27-kDa myristylated protein conserved in most human immunodeficiency virus (HIV)-1, HIV-2, and simian immunodeficiency virus isolates. Simian immunodeficiency virus Nef is required in macaques for both high viral load and full pathological effects. Nef down-regulates the cell surface expression of CD4 by a post-translational mechanism that is not yet fully elucidated. We have used the yeast two-hybrid system to identify cellular proteins that interact with Nef. A cDNA was isolated which encodes a COOH-terminal fragment of human beta-COP, a major coat component of non-clathrin-coated vesicles. Nef and beta-COP interacted in vitro and were found to be physically associated in HIV-1-infected cells by co-immunoprecipitation. These observations suggest that beta-COP might be one of the cellular mediators of Nef function in HIV-1-infected cells.

摘要

Nef是一种27千道尔顿的肉豆蔻酰化蛋白,在大多数人类免疫缺陷病毒(HIV)-1、HIV-2和猿猴免疫缺陷病毒分离株中保守存在。猿猴免疫缺陷病毒Nef在猕猴体内对于高病毒载量和完全病理效应都是必需的。Nef通过一种尚未完全阐明的翻译后机制下调CD4的细胞表面表达。我们利用酵母双杂交系统来鉴定与Nef相互作用的细胞蛋白。分离出了一个cDNA,其编码人β-COP的羧基末端片段,β-COP是非网格蛋白包被小泡的主要包被成分。Nef和β-COP在体外相互作用,并且通过共免疫沉淀发现在HIV-1感染的细胞中它们在物理上相互关联。这些观察结果表明β-COP可能是HIV-1感染细胞中Nef功能的细胞介质之一。

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