大鼠伴侣蛋白10的完整一级结构揭示了一个与p21ras具有同源性的假定的β-α-β核苷酸结合结构域。
The complete primary structure of rat chaperonin 10 reveals a putative beta alpha beta nucleotide-binding domain with homology to p21ras.
作者信息
Hartman D J, Hoogenraad N J, Condron R, Høj P B
机构信息
Department of Biochemistry, La Trobe University, Bundoora, Victoria, Australia.
出版信息
Biochim Biophys Acta. 1993 Jul 10;1164(2):219-22. doi: 10.1016/0167-4838(93)90251-l.
The first complete amino-acid sequence of a mitochondrial chaperonin 10 is reported. The amino-terminal alanine residue is acetylated, a modification that may be required for the interaction with heptameric chaperonin 60. Part of the sequence constitutes a potential dinucleotide binding motif and is identical with 7 out of 10 residues in the GTP-binding site of p21ras. This similarity may be the structural basis for the recently discovered complex between p21ras and chaperonin 60 in intact cells (Ikawa, S. and Weinberg, R.A. (1992) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 2012-2016).
报道了线粒体伴侣蛋白10的首个完整氨基酸序列。氨基末端的丙氨酸残基被乙酰化，这种修饰可能是与七聚体伴侣蛋白60相互作用所必需的。该序列的一部分构成了一个潜在的二核苷酸结合基序，并且与p21ras的GTP结合位点中10个残基中的7个相同。这种相似性可能是完整细胞中最近发现的p21ras与伴侣蛋白60之间复合物的结构基础（池川，S.和温伯格，R.A.（1992年）《美国国家科学院院刊》89，2012 - 2016）。
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