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从巴西矛头蝮蛇毒中纯化得到的一种具有解整合素样结构的28 kDa蛋白(矛头蝮蛇毒素-C)可抑制胶原蛋白和ADP诱导的血小板聚集。

A 28 kDa-protein with disintegrin-like structure (jararhagin-C) purified from Bothrops jararaca venom inhibits collagen- and ADP-induced platelet aggregation.

作者信息

Usami Y, Fujimura Y, Miura S, Shima H, Yoshida E, Yoshioka A, Hirano K, Suzuki M, Titani K

机构信息

Department of Pharmaceutics, Gifu Pharmaceutical University, Japan.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1994 May 30;201(1):331-9. doi: 10.1006/bbrc.1994.1706.

Abstract

A 28 kDa-protein with inhibitory activity on collagen- and ADP-induced platelet aggregation was purified from the venom of the snake Bothrops jararaca. Its complete amino acid sequence corresponded to the carboxyl-terminal region consisting of disintegrin-like and cysteine-rich domains of jararhagin, a high molecular weight hemorrhagic metalloprotease. Sequence homology of the protein to other disintegrins and disintegrin-like proteins from various snake venoms is also presented.

摘要

从巴西矛头蝮蛇毒中纯化出一种对胶原蛋白和二磷酸腺苷诱导的血小板聚集具有抑制活性的28 kDa蛋白质。其完整的氨基酸序列与高分子量出血性金属蛋白酶——矛头蝮毒素的由解整合素样结构域和富含半胱氨酸结构域组成的羧基末端区域相对应。还展示了该蛋白质与来自各种蛇毒的其他解整合素及解整合素样蛋白质的序列同源性。

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