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猿猴病毒40小t抗原结合两个锌离子。

Simian virus 40 small-t antigen binds two zinc ions.

作者信息

Turk B, Porras A, Mumby M C, Rundell K

机构信息

Department of Microbiology-Immunology, Northwestern University, Chicago, Illinois 60611-3008.

出版信息

J Virol. 1993 Jun;67(6):3671-3. doi: 10.1128/JVI.67.6.3671-3673.1993.

Abstract

Six cysteine residues of the simian virus 40 small-t antigen (small-t) are important for stability of the protein. Stability has been shown to be related to the ability of small-t to bind zinc ions in vitro. Purified small-t expressed either in bacteria or from baculovirus vectors binds two molecules of zinc per molecule of protein. Thus, small-t may resemble GAL4, which contains a Zn(II)2Cys6 binuclear cluster.

摘要

猿猴病毒40小t抗原(小t)的六个半胱氨酸残基对该蛋白质的稳定性很重要。稳定性已被证明与小t在体外结合锌离子的能力有关。在细菌中或从杆状病毒载体表达的纯化小t每分子蛋白质结合两个锌分子。因此,小t可能类似于GAL4,后者含有一个Zn(II)2Cys6双核簇。

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