Suppr超能文献

由大肠杆菌质粒pIE636编码的乙酰转移酶使诺尔斯菌素(链丝菌素)失活:乙酰基的位置

Nourseothricin (streptothricin) inactivated by a plasmid pIE636 encoded acetyl transferase of Escherichia coli: location of the acetyl group.

作者信息

Zähringer U, Voigt W, Seltmann G

机构信息

Forschungsinstitut Borstel, Institut für Experimentelle Biologie und Medizin, FRG.

出版信息

FEMS Microbiol Lett. 1993 Jul 1;110(3):331-4. doi: 10.1111/j.1574-6968.1993.tb06344.x.

Abstract

Escherichia coli strains harbouring the plasmid pIE636 are able to synthesize acetylcoenzyme A: streptothricin acetyltransferase (ACSAT). The (enzymatic) N-acetylation of streptothricin F is known to contribute significantly towards the loss of antibacterial activity. 13C-NMR analysis of [14C]N-acetyl-labelled streptothricin F, produced by ACSAT-catalysed acetylation of streptothricin F and subsequent purification by various chromatographical steps, unequivocally revealed streptothricin F to be acetylated at the beta-amino group (C16) (and not at the epsilon-amino group (C19)).

摘要

携带质粒pIE636的大肠杆菌菌株能够合成乙酰辅酶A:链丝菌素乙酰转移酶(ACSAT)。已知链丝菌素F的(酶促)N-乙酰化显著导致抗菌活性丧失。通过ACSAT催化链丝菌素F乙酰化并随后通过各种色谱步骤纯化产生的[14C]N-乙酰基标记的链丝菌素F的13C-NMR分析明确显示链丝菌素F在β-氨基(C16)处被乙酰化(而不是在ε-氨基(C19)处)。

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