• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

人类肌营养不良蛋白氨基酸序列的理论分析

Theoretical analysis of amino acid sequence of human dystrophin.

作者信息

Suwa M, Mitaku S, Kuroda Y

机构信息

Tokyo University of Agriculture and Technology, Faculty of Technology, Japan.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1993 Mar 31;191(3):782-9. doi: 10.1006/bbrc.1993.1285.

DOI:10.1006/bbrc.1993.1285
PMID:8466516
Abstract

Human muscular dystrophy, the fatal disease, is caused by the genetic abnormality of dystrophin. The question whether dystrophin is an intrinsic membrane protein or not was investigated by calculating the average value and the long periodicity of hydrophobicity of amino acid sequence. The periodicity was estimated by a maximum entropy method of Fourier transformation. The results indicated that a fragment from 3101-st to 3200-th residues of dystrophin contains several transmembrane helices. The hydropathy plot of this region strongly suggests four transmembrane helices, indicating that both ends, N-and C-termini, are located in the cytoplasmic sides with firm anchoring into membrane by these helices.

摘要

人类肌肉萎缩症是一种致命疾病,由肌营养不良蛋白的基因异常引起。通过计算氨基酸序列疏水性的平均值和长周期,研究了肌营养不良蛋白是否为内在膜蛋白这一问题。周期通过傅里叶变换的最大熵方法进行估计。结果表明,肌营养不良蛋白3101至3200位残基的片段包含几个跨膜螺旋。该区域的亲水性图谱强烈提示有四个跨膜螺旋,表明其N端和C端都位于细胞质侧,并通过这些螺旋牢固地锚定在膜中。

相似文献

1
Theoretical analysis of amino acid sequence of human dystrophin.人类肌营养不良蛋白氨基酸序列的理论分析
Biochem Biophys Res Commun. 1993 Mar 31;191(3):782-9. doi: 10.1006/bbrc.1993.1285.
2
Structural features of transmembrane helices.跨膜螺旋的结构特征。
FEBS Lett. 2004 Feb 13;559(1-3):145-51. doi: 10.1016/S0014-5793(04)00061-4.
3
A periodicity analysis of transmembrane helices.跨膜螺旋的周期性分析。
Bioinformatics. 2005 Jun 1;21(11):2604-10. doi: 10.1093/bioinformatics/bti369. Epub 2005 Mar 3.
4
An epitope structure for the C-terminal domain of dystrophin and utrophin.肌营养不良蛋白和肌萎缩蛋白C端结构域的表位结构。
Biochemistry. 1998 Aug 4;37(31):11117-27. doi: 10.1021/bi9805137.
5
Energetics, stability, and prediction of transmembrane helices.跨膜螺旋的能量学、稳定性及预测
J Mol Biol. 2001 Oct 5;312(5):927-34. doi: 10.1006/jmbi.2001.5008.
6
A fluorescence method to define transmembrane alpha-helices in membrane proteins: studies with bacterial diacylglycerol kinase.一种用于确定膜蛋白中跨膜α螺旋的荧光方法:对细菌二酰基甘油激酶的研究
Biochemistry. 2007 Sep 25;46(38):10950-9. doi: 10.1021/bi7008213. Epub 2007 Aug 28.
7
The WW domain of dystrophin requires EF-hands region to interact with beta-dystroglycan.肌营养不良蛋白的WW结构域需要EF手型区域与β-肌营养不良聚糖相互作用。
Biol Chem. 1999 Apr;380(4):431-42. doi: 10.1515/BC.1999.057.
8
Hydrophobicity and prediction of the secondary structure of membrane proteins and peptides.膜蛋白和肽的疏水性及二级结构预测
Membr Cell Biol. 2001 Jul;14(5):673-97.
9
DNA sequence analysis for structure/function and mutation studies in Becker muscular dystrophy.用于贝克型肌营养不良症结构/功能及突变研究的DNA序列分析
Clin Genet. 2005 Jul;68(1):69-79. doi: 10.1111/j.1399-0004.2005.00455.x.
10
Sequence context and modified hydrophobic moment plots help identify 'horizontal' surface helices in transmembrane protein structure prediction.序列上下文和修正的疏水矩图有助于在跨膜蛋白结构预测中识别“水平”表面螺旋。
J Struct Biol. 2004 Oct;148(1):51-65. doi: 10.1016/j.jsb.2004.06.002.

引用本文的文献

1
The dystrophin superfamily: variability and complexity.肌营养不良蛋白超家族:变异性与复杂性
J Muscle Res Cell Motil. 1994 Dec;15(6):595-606. doi: 10.1007/BF00121067.