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钙调蛋白与膜的钙离子依赖性相互作用。

Ca2+-dependent interaction of calcyclin with membrane.

作者信息

Lesniak W, Filipek A

机构信息

Department of Muscle Biochemistry, Nencki Institute of Experimental Biology, Warsaw, Poland.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1996 Mar 18;220(2):269-73. doi: 10.1006/bbrc.1996.0394.

DOI:10.1006/bbrc.1996.0394
PMID:8645294
Abstract

The presence of calcyclin in the microsomal fraction of Ehrlich ascites tumor cells was detected using polyclonal antibodies. Association of calcyclin with the microsomes depended on the presence of calcium ions in the buffer used for cell fractionation. The interaction of calcylcin with Ehrlich ascites tumor cells microsomes was confirmed in the in vitro conditions by cosedimentation assay using exogenous calcyclin. It was shown that phospholipids extracted from natural membranes and purified phosphatydylserine or phosphatydylcholine were not involved in the binding. Instead, several low molecular weight polypeptides in the Triton X-100 resistant membrane fraction were found to interact with calcyclin.

摘要

使用多克隆抗体检测了艾氏腹水瘤细胞微粒体部分中钙周期蛋白的存在。钙周期蛋白与微粒体的结合取决于用于细胞分级分离的缓冲液中钙离子的存在。通过使用外源性钙周期蛋白的共沉降试验在体外条件下证实了钙周期蛋白与艾氏腹水瘤细胞微粒体的相互作用。结果表明,从天然膜中提取的磷脂以及纯化的磷脂酰丝氨酸或磷脂酰胆碱均不参与结合。相反,发现Triton X-100抗性膜部分中的几种低分子量多肽与钙周期蛋白相互作用。

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