大肠杆菌喹啉氧化酶细胞色素bd对半醌的稳定作用研究。 - Suppr

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A study of the stabilization of semiquinones by the Escherichia coli quinol oxidase cytochrome bd.

作者信息

Hastings S F, Ingledew W J

机构信息

School of biological and Medical Sciences, University of St. Andrews, Scotland, U.K.

出版信息

Biochem Soc Trans. 1996 Feb;24(1):131-2. doi: 10.1042/bst0240131.

DOI:10.1042/bst0240131

PMID:8674618

Abstract

摘要

相似文献

A study of the stabilization of semiquinones by the Escherichia coli quinol oxidase cytochrome bd.大肠杆菌喹啉氧化酶细胞色素bd对半醌的稳定作用研究。

Biochem Soc Trans. 1996 Feb;24(1):131-2. doi: 10.1042/bst0240131.

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J Bacteriol. 1997 Aug;179(16):5037-45. doi: 10.1128/jb.179.16.5037-5045.1997.

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