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人中性粒细胞弹性蛋白酶对原弹性蛋白和弹性蛋白底物的降解,该酶在α1-抗胰蛋白酶M和Z(Pi)表型血清中以游离形式及与α2-巨球蛋白结合的形式存在。

Degradation of tropoelastin and elastin substrates by human neutrophil elastase, free and bound to alpha2-macroglobulin in serum of the M and Z (Pi) phenotypes for alpha1-antitrypsin.

作者信息

Galdston M, Levytska V, Liener I E, Twumasi D Y

出版信息

Am Rev Respir Dis. 1979 Mar;119(3):435-41. doi: 10.1164/arrd.1979.119.3.435.

DOI:10.1164/arrd.1979.119.3.435
PMID:87140
Abstract

Human neutrophil elastase degraded tropoelastin approximately 9 times faster than it did solubilized elastin and approximately 19 times faster than it did lung elastin. When bound to alpha2-M, the enzyme retained approximately 6 per cent of its activity toward tropoelastin and solubilized latter observations suggest that alpha2-M--bound elastase, cleared slowly from lung extracellular tissue space, may participate normally in the turnover of soluble precursor (s) of elastin and may contribute to the development of emphysema in alpha1-antitrypsin deficiency.

摘要

人中性粒细胞弹性蛋白酶降解原弹性蛋白的速度比溶解的弹性蛋白快约9倍,比肺弹性蛋白快约19倍。当与α2-M结合时,该酶对原弹性蛋白保留约6%的活性,并且上述观察结果表明,与α2-M结合的弹性蛋白酶从肺细胞外组织空间清除缓慢,可能正常参与弹性蛋白可溶性前体的周转,并可能在α1-抗胰蛋白酶缺乏症中导致肺气肿的发展。

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