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细胞因子疏水核心的结构。

Structure of cytokine hydrophobic cores.

作者信息

Denesyuk A I, Johnson M S, Zav'yalov V P, Korpela T

机构信息

Institute of Immunology, Lyubuchany, Moscow Region, Russia.

出版信息

J Theor Biol. 1996 Jun 21;180(4):297-307. doi: 10.1006/jtbi.1996.0104.

DOI:10.1006/jtbi.1996.0104
PMID:8776464
Abstract

Diagrams were constructed that describe, using a common frame of reference, the interactions that occur within the hydrophobic cores of the left-handed four-helix bundles of interleukin-2, -4, -5, granulocyte/macrophage-, granulocyte-, macrophage-colony-stimulating factor, beta- and gamma-interferon, growth hormone, and leukemia inhibitory factor. Based on the assumption that the topologies of the ligand-receptor complexes are similar, analogous patterns were obtained from these diagrams and lead to the detailed comparison of the hydrophobic cores. These patterns were then used to obtain pairwise rigid-body superpositions among all of the four-helix bundles; values of the root-mean-square deviations (C alpha-atoms) over the four alpha-helices of the bundles range from 1.14 A to 3.22 A. Two distinct groups are formed after clustering based on structural superposition of the ten cytokines.

摘要

构建了一些图表,这些图表使用一个共同的参照系来描述白细胞介素 -2、-4、-5、粒细胞/巨噬细胞集落刺激因子、粒细胞集落刺激因子、巨噬细胞集落刺激因子、β和γ干扰素、生长激素以及白血病抑制因子的左手四螺旋束疏水核心内发生的相互作用。基于配体 - 受体复合物拓扑结构相似的假设,从这些图表中获得了类似的模式,并导致了对疏水核心的详细比较。然后利用这些模式在所有四螺旋束之间进行成对刚体叠加;各束四个α螺旋上的均方根偏差(Cα原子)值范围为1.14 Å至3.22 Å。基于这十种细胞因子的结构叠加进行聚类后,形成了两个不同的组。

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