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RalGEF的Ras结合结构域的结构及其对Ras结合和信号传导的影响。

Structure of the Ras-binding domain of RalGEF and implications for Ras binding and signalling.

作者信息

Geyer M, Herrmann C, Wohlgemuth S, Wittinghofer A, Kalbitzer H R

出版信息

Nat Struct Biol. 1997 Sep;4(9):694-9. doi: 10.1038/nsb0997-694.

Abstract

The solution structure of the Ras-binding domain (RBD) of Ral guanine-nucleotide exchange factor RalGEF was solved by NMR spectroscopy. The overall structure is similar to that of Raf-RBD, another effector of Ras, although the sequence identity is only 13%. 15N chemical shifts changes in the complex of RalGEF-RBD with Ras indicate an interaction similar to the intermolecular beta-sheet observed for the complex between Ras and Raf-RBD.

摘要

通过核磁共振光谱法解析了Ral鸟嘌呤核苷酸交换因子RalGEF的Ras结合结构域(RBD)的溶液结构。尽管序列同一性仅为13%,但其整体结构与Ras的另一个效应器Raf-RBD的结构相似。RalGEF-RBD与Ras复合物中的15N化学位移变化表明,其相互作用类似于在Ras与Raf-RBD复合物中观察到的分子间β折叠。

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