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牛视杆外段抑制蛋白的结晶及初步X射线分析

Crystallization and preliminary X-ray analysis of arrestin from bovine rod outer segment.

作者信息

Wilden U, Choe H W, Krafft B, Granzin J

机构信息

Forschungszentrum Jülich, Institut für Biologische Informationsverarbeitung, Germany.

出版信息

FEBS Lett. 1997 Oct 6;415(3):268-70. doi: 10.1016/s0014-5793(97)01137-x.

DOI:10.1016/s0014-5793(97)01137-x
PMID:9357980
Abstract

We present the first X-ray study of a member of the arrestin family, the bovine retinal arrestin. Arrestin is essential for the fine regulation and termination of the light-induced enzyme cascade in vertebrate rod outer segments. It plays an important role in quenching phototransduction by its ability to preferentially bind to phosphorylated light-activated rhodopsin. The crystals diffract between 3 angstroms and 3.5 angstroms (space group P2(1)2(1)2, cell dimensions a = 169.17 angstroms, b = 185.53 angstroms, c = 90.93 angstroms, T = 100 K). The asymmetric unit contains four molecules with a solvent content of 68.5% by volume.

摘要

我们展示了对抑制蛋白家族成员——牛视网膜抑制蛋白的首次X射线研究。抑制蛋白对于脊椎动物视杆细胞外段光诱导酶级联反应的精细调节和终止至关重要。它通过优先结合磷酸化的光激活视紫红质来淬灭光转导,发挥着重要作用。这些晶体在3埃至3.5埃之间衍射(空间群P2(1)2(1)2,晶胞参数a = 169.17埃,b = 185.53埃,c = 90.93埃,T = 100 K)。不对称单元包含四个分子,溶剂含量为68.5%(体积)。

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