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分泌型免疫球蛋白A对产S菌毛大肠杆菌的不依赖于Fab的抗黏附作用由唾液酸化低聚糖介导。

Fab-independent antiadhesion effects of secretory immunoglobulin A on S-fimbriated Escherichia coli are mediated by sialyloligosaccharides.

作者信息

Schroten H, Stapper C, Plogmann R, Köhler H, Hacker J, Hanisch F G

机构信息

Zentrum für Kinderheilkunde der Heinrich-Heine-Universität, Düsseldorf, Germany.

出版信息

Infect Immun. 1998 Aug;66(8):3971-3. doi: 10.1128/IAI.66.8.3971-3973.1998.

Abstract

S-fimbriated Escherichia coli strains cause sepsis and meningitis in newborns and are known to recognize the carbohydrate sequence sialyl-(alpha2-3)-galactoside. We show that adhesion of cloned S-fimbriated E. coli to human epithelial cells is inhibited Fab independently by sialyloligosaccharides on secretory immunoglobulin A (s-IgA). This indicates an anti-infective function of s-IgA (Fc), particularly in early human milk.

摘要

产S菌毛的大肠杆菌菌株可导致新生儿败血症和脑膜炎,已知该菌株可识别碳水化合物序列唾液酸基-(α2-3)-半乳糖苷。我们发现,分泌型免疫球蛋白A(s-IgA)上的唾液酸寡糖可独立地通过Fab抑制克隆的产S菌毛大肠杆菌与人上皮细胞的黏附。这表明s-IgA(Fc)具有抗感染功能,尤其是在初乳中。

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