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Crystal structure of (L-Arg)-B0 bovine insulin at 0.21 nm resolution.

作者信息

Ye S, Wan Z, Liu C, Chang W, Liang D

机构信息

Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing, China.

出版信息

Sci China C Life Sci. 1996 Oct;39(5):465-73.

PMID:9772350
Abstract

The crystal structure of (L-Arg)-B0 bovine insulin has been determined, using data to 0.21 nm and atomic parameters of 2Zn porcine insulin as a starting model, by the difference. Fourier method, the restrained least square method and X-PLOR package, interspersed with careful review of the electron density, to a final R-factor of 0.182 and r.m.s. deviation of 0.002 2 nm for the bond lengths and 4.3 degrees for the bond angles. The electron densities of additional (L-Arg)-B0 residues to B-chain N-terminus of two monomers in each asymmetric unit are very clear. The crystallographic micro-environment of the N-terminus of the B-chain is different from that of rhombohedral 2-zinc insulin.

摘要

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引用本文的文献

1
Normal modes for predicting protein motions: a comprehensive database assessment and associated Web tool.预测蛋白质运动的正常模式:全面的数据库评估及相关网络工具
Protein Sci. 2005 Mar;14(3):633-43. doi: 10.1110/ps.04882105.